清華大學生命科學學院施一公教授研究組日前在《自然》（Nature）在線發表題為《細菌能量耦合因子轉運蛋白結構》的研究論文，首次報道了能量耦合因子轉運蛋白復合物四聚體的晶體結構，并通過結構信息闡述了該蛋白復合物工作的分子機制。這是施一公研究組繼2010年在世界上首次解析并報道膜蛋白EcfS的晶體結構后，在研究能量耦合因子轉運蛋白方面的又一次重大突破。據了解，由于該轉運蛋白只存在于細菌里，可以針對這類蛋白篩選或設計新的抗菌藥，也對解決日益嚴重的細菌抗藥性等問題具有參考價值。

 

　　經過近3年的不懈努力，施一公研究團隊通過X-射線晶體衍射的方法解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構。通過分析該蛋白結構，研究人員發現膜蛋白EcfS與細胞膜基本處于平行狀態，而一般膜蛋白基本是垂直于細胞膜。根據這個極其特殊的構象，研究人員認為轉運蛋白EcfS通過在膜內翻轉來攝入底物。當處于垂直細胞膜的狀態時，EcfS可以與底物結合，然后翻轉進入平行狀態并釋放底物，之后返回垂直狀態進行下一輪循環，類似于酒杯在豎直狀態下接水，然后翻轉倒出杯內的水。在該過程中，親水蛋白EcfA和EcfA水解ATP并耦合膜蛋白EcfT為EcfS的翻轉提供能量。這一轉運模式是一種嶄新的膜轉運蛋白工作模型。